Mexicana Mónica Olvera descubre cómo inhibir infección del coronavirus

jueves 10 de julio de 2025

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Mexicana Mónica Olvera descubre cómo inhibir infección del coronavirus.

“No encontré la cura, yo encontré una cosa científica que da una dirección. Lo que hicimos fue buscar otra manera de vulnerar, de reducir la atracción entre la proteína spike (del SARS-CoV2) y el receptor humano donde se pega el virus”, señaló en entrevista con el periódico Milenio.

Lunes 17 de Agosto de 2020

Por: Proceso

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Ciudad de México.- Física por la Universidad Nacional Autónoma de México (UNAM), la acapulqueña Mónica Olvera de la Cruz descubrió cómo inhibir la infección provocada por el virus SARS- CoV2, causante de covid-19.

“No encontré la cura, yo encontré una cosa científica que da una dirección. Lo que hicimos fue buscar otra manera de vulnerar, de reducir la atracción entre la proteína spike (del SARS-CoV2) y el receptor humano donde se pega el virus”, señaló en entrevista con el periódico Milenio.

La doctora por la Universidad de Cambridge, asistente de profesor en la Universidad de Northwestern, donde ahora es titular del Departamento de Ciencias de Materiales e Ingeniería, contó que su decisión de investigar más a fondo al virus fue porque uno de sus hermanos que vive en México se contagió de SARS-CoV2.

Desde su experiencia en la electroestática, Olvera de la Cruz realizó una investigación a nivel computacional donde identificó que el virus SARS-CoV2 tiene lo que llamó “un talón de Aquiles” en las interacciones electroestáticas del virus que lo unen a las células humanas.

Ante su descubrimiento, junto con dos de sus colegas, están desarrollando una molécula que pueda bloquear esta acción e inhibir así la infección.

Así lo explicó:

“En las células humanas, el receptor del virus es la enzima convertidora en angiotensina 2 (ACE2) y se encuentra en las células epiteliales nasales faríngeas. El primer contacto con el virus y también en las células del riñón, corazón, cerebro y células de los conductores de aire más bajo y gastrointestinales, lo que facilita la falla de órganos humanos por la infección del SARS-CoV2.

“Por su parte, el SARS-CoV2 se adhiere al ACE2 de las células humanas mediante el llamado Dominio de Unión al Receptor (RBD) que se encuentra en la proteína spike, los picos que dan forma de corona al virus”, comentó.

Su investigación, dijo, estuvo basada en encontrar las diferencias entre el virus SARS-CoV de 2003, con el SARS-CoV2 que tiene al mundo en una pandemia de covid-19 desde finales del año pasado.

“La diferencia eran unos grupos que se llaman polybasic cleavage, donde cleavage quiere decir ‘escisiones, divisiones’ y polybasic quiere decir que son de carga positiva. Estos grupos estaban muy alejados del lugar donde la proteína spike se pega al receptor de las células humanas.

“Entonces dijimos: si los mutamos, descubrimos que, efectivamente, estos grupos que están alejados donde se pega al receptor humano, modificaba muchísimo esa interacción”, señaló.

Comentó que “atacar” el dominio de unión al receptor del virus es sumamente complejo porque está escondido dentro de la proteína spike, pero la distancia a la que se encuentran los sitios de la división polibásica permite encontrar una nueva manera de vulnerarlo, añadió.

“Estos estudios fueron totalmente a nivel computacional. Se hacen unas simulaciones de todos los átomos del sistema para alcanzar a ver lugares, las distancias de la adhesión al receptor. Estos grupos estaban a diez nanómetros de distancia, si quiere usted decir qué tan lejos es esto, los átomos son de 0.2 o 0.3 nanómetros, entonces son muchos átomos de distancia”, agregó.

Para Olvera de la Cruz, esto resultó ser una sorpresa porque, en condiciones fisiológicas, todas las interacciones electrostáticas son irrelevantes alrededor de un nanómetro, pero descubrir diez nanómetros del sitio donde el virus se adhiere al receptor humano es tan fuerte que permitió diseñar una molécula cargada negativamente (péptido) para bloquear el sitio cargado positivamente y demostrar que la afinidad de unión del SARS-CoV2 al receptor humano puede reducirse.

“Queremos diseñar una molécula más grande que pueda bloquear los tres polybasic groups, bloqueando uno reducimos la interacción en 30 por ciento, entonces creemos que si bloqueamos todos los demás se va a reducir aún más. La idea es diseñar estas moléculas para que tengan nada más absorción a la proteína spike, no a las células ni receptores humanos”, indicó.

Explicó que al bloquear el sitio de escisión como tratamiento profiláctico viable se puede disminuir la capacidad de infección del virus en humanos, pues demostró que las mutaciones distales de la proteína spike del SARS-CoV2 afectan la transmisión.

“Es muy difícil hacer moléculas muy específicas que ataquen eso, pero entonces si es por carga, si las cargas es lo importante y estos tienen tres cargas positivas juntas, el receptor tiene como 21 negativas, por ahí están repudiando algo negativo y las positivas atraen a lo negativo, entonces, si usted bloquea estos centros positivos y en el centro se están bloqueando son negativos, no se unen al receptor, se van, esperamos que se vayan, con electrostática estamos jugando como diseñar estos grupos para que se peguen en los lugares distantes”, destacó.